Bioquímica Básica
2.5 Proteínas fibrosas
Figura 2.12 Estrutura de um receptor com sete segmentos em α-hélice (numeradas de 1 a 7), que atravessam a membrana plasmática. a) Representação esquemática. b) Estrutura tridimensional do receptor adrenérgico β . 2
Figura 2.13 Estrutura de uma porina mitocondrial, o canal iônico voltagem-dependente mVDAC1, contendo um motivo em β barril (em azul) e uma hélice na extremidade amino terminal (em vermelho). Vista lateral (a) e superior (b) da proteína na representação em fitas; no centro, vista superior da representação de volumes atômicos (c).
2.5 Proteínas brosas
As proteínas fibrosas têm forma alongada e, diferentemente das globulares, são formadas pela associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandes estruturas. O componente fundamental das proteínas fibrosas são cadeias polipeptídicas muito longas com estrutura secundária regular: α-hélice nas α-queratinas, folha β pregueada nas β-queratinas e uma hélice característica no colágeno.
Nas α-queratinas, duas ou três cadeias em α-hélice associam-se lateralmente, formando longos cabos helicoidais, que, reunidos, formam fibrilas e fibras. As α-queratinas são o componente principal da pele dos vertebrados e de estruturas relacionadas, como cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos e penas. Nestas proteínas, são frequentes as pontes dissulfeto entre resíduos de cisteína de cadeias polipeptídicas ou fibrilas adjacentes, conferindo grande resistência às fibras. O padrão de distribuição dessas pontes determina o grau de ondulação do cabelo e da lã. Os tratamentos estéticos, visando tornar o cabelo mais liso ou mais crespo, utilizam o mesmo procedimento, embora pretendam resultados opostos: desfazer as pontes dissulfeto por tratamento com agentes redutores e refazê-las em novas posições por tratamento com agentes oxidantes, depois de posicionar os fios de cabelo na conformação desejada. A tropomiosina, uma proteína componente das miofibrilas também é formada por associação de cadeias polipeptídicas em α-hélice. Nas β-queratinas, as fibras são formadas por empilhamento de folhas β pregueadas, como acontece na fibroína da seda e das teias de aranha.
No caso do colágeno, as cadeias polipeptídicas apresentam uma conformação helicoidal típica, derivada da sua composição peculiar em aminoácidos — alto conteúdo de glicina, prolina e de hidroxiprolina, um aminoácido derivado de prolina — e da grande regularidade na estrutura primária, sendo frequente a sequência glicina-prolina-hidroxiprolina. Estas características, diferentes da maioria das proteínas, permitem a associação íntima de três cadeias formando uma hélice tripla, o tropocolágeno, módulo estrutural básico do colágeno. As moléculas de tropocolágeno associam-se, formando as fibrilas de colágeno, que são estabilizadas por ligações covalentes entre as cadeias componentes do tropocolágeno e entre
moléculas de tropocolágeno adjacentes (Figura 2.14). O colágeno é a proteína mais abundante dos vertebrados. Suas fibras são responsáveis pelas funções mecânicas e de sustentação do tecido conjuntivo, que se distribui por cartilagens, tendões, matriz óssea, córnea etc.; mantém, ainda, a estrutura e a elasticidade do sistema vascular e de todos os órgãos. O número de ligações covalentes do colágeno varia conforme o tecido e aumenta com a idade do animal (o que explica a maior rigidez da carne de animais mais velhos). A estrutura do colágeno é rompida por aquecimento, originando uma proteína desenrolada, mais solúvel, a gelatina. Este é o princípio da fabricação industrial desta proteína, muito frequente na dieta