Bioquímica Básica
3.3.2 pH: efeito Bohr
Nas condições de alta pO dos pulmões, a hemoglobina fica saturada 2
com oxigênio, mesmo na presença de BPG, cujo papel fisiológico é aumentar substancialmente a liberação de oxigênio nos tecidos extrapulmonares, onde a pO2 é baixa.
O nível de BPG nas hemácias aumenta, de modo gradativo, em condições associadas com hipóxia tecidual (oxigenação deficitária dos tecidos) prolongada, como: comprometimento do sistema cardiorrespiratório, estado anêmico e permanência em grandes altitudes. Este mecanismo adaptativo compensa a menor disponibilidade de oxigênio existente nessas situações, com um aumento na liberação do gás para os tecidos.
3.3.2 pH: efeito Bohr
A ligação do oxigênio à hemoglobina depende do pH: efeito Bohr
A afinidade da hemoglobina pelo oxigênio varia com o pH, mesmo dentro do estreito limite fisiológico de variação do pH: é tanto menor
quanto menor o pH (Figura 3.9).
Figura 3.9 Efeito do pH sobre a saturação da hemoglobina com oxigênio. A porcentagem de moléculas de hemoglobina oxigenada diminui com o aumento da concentração de H+ (ver seta no gráfico), em baixas pressões parciais de oxigênio (pO2).
A afinidade da hemoglobina por oxigênio também diminui com acréscimos na pressão parcial de CO2 (pCO2), produzindo desvios da curva de saturação com oxigênio para a direita, um resultado semelhante ao da
diminuição de pH (Figura 3.9). O CO reage com os grupos amino 2 terminais das cadeias da hemoglobina, formando a carbamino-hemoglobina, que tem afinidade menor por O2.
Os íons H+, como acontece com o BPG, ligam-se preferencialmente à desoxi-Hb, que passa a constituir a forma predominante, o que corresponde a uma diminuição na afinidade da hemoglobina por oxigênio. A associação preferencial dos íons H+ à desoxi-Hb evidencia que esta forma da proteína é uma base de Brönsted mais forte do que a forma oxigenada. Esta diferença de comportamento ácido-base é consequência da movimentação das subunidades da hemoglobina, devido à associação/dissociação de oxigênio, que modifica a relação espacial entre determinados aminoácidos e acarreta variações nos valores de pK a de seus grupos ionizáveis.
Alterações importantes referem-se à posição relativa de resíduos de aminoácidos localizados nas interfaces α 1β2 e α2β 1entre os dímeros — eles sofrem alteração no valor de pK , devido a mudanças no seu a microambiente, perdendo prótons quando a hemoglobina é oxigenada e ganhando prótons quando ela é desoxigenada. Em resumo, a conversão de oxi-Hb em desoxi-Hb é acompanhada por captação de prótons, e a sua oxigenação, por liberação de prótons.