Bioquímica Básica
12.4 Deficiência genética de glicose 6-fosfato desidrogenase
A peroxidação de fosfolipídios componentes da membrana plasmática ocasiona a ruptura da estrutura da membrana, provocando lise da hemácia. Os peróxidos — H2O2 ou peróxidos orgânicos (RO2H) — são reduzidos (reações 1 e 2, respectivamente) pela glutationa por ação da glutationa peroxidase, uma enzima peculiar por conter selênio.
A glutationa dissulfeto é reduzida por NADPH, na reação catalisada pela glutationa redutase.
Em mamíferos, a glutationa é um dos principais agentes redutores de dissulfetos e peróxidos; o NADPH reduz a glutationa oxidada, sendo o redutor primário da glutationa redutase e de outras enzimas que catabolizam ROS.
O NADPH contribui ainda para a manutenção do íon de ferro do grupo heme da hemoglobina no estado de oxidação 2+, tornando-a capaz de ligar-se com o oxigênio; a oxidação do íon ferroso a Fe3+ origina a meta-
hemoglobina (Seção 3.5), que não transporta oxigênio. A conversão de meta-hemoglobina em oxi-hemoglobina é catalisada por duas redutases presentes nas hemácias: uma NADH dependente (NADH-MetHb redutase ou citocromos b5 redutase) e outra NADPH dependente (NADPH-MetHb redutase).
O NADPH, além de atuar nas reações de proteção contra agentes oxidantes, participa de um processo que gera ROS (respiratory burst): é a
coenzima das NADPH oxidases (Seção 11.2.1) de leucócitos que catalisam a produção de radical superóxido e água oxigenada, que eliminam as bactérias fagocitadas.
12.4 De ciência genética de glicose 6-fosfato
desidrogenase
A de ciência de glicose 6-fosfato desidrogenase pode ser vantajosa