Bioquímica Básica
22.1.2 Filamentos finos: actina, tropomiosina e troponina
Figura 22.3 Esquema mostrando a disposição de moléculas de miosina compondo um filamento grosso. Adaptada de Voet D, Voet JG: Biochemistry, 2nd ed. John Wiley & Sons, Inc., 1995.
22.1.2 Filamentos nos: actina, tropomiosina e troponina
A principal proteína do filamento fino é a actina, que pode existir na forma globular ou fibrosa, dependendo da força iônica do meio. Nas condições celulares, os monômeros globulares de actina (actina G) polimerizam-se, formando duas hélices, que se entrelaçam originando uma
longa molécula, a actina F (Figura 22.4). Cada filamento fino contém uma molécula de actina F associada a duas outras proteínas, a tropomiosina e a troponina. A molécula de tropomiosina é um dímero helicoidal, resultante do enrolamento de duas cadeias em α-hélice; ela se insere ao longo do sulco entre as duas hélices da actina F, cobrindo sete monômeros de actina. A união de várias moléculas de tropomiosina origina um filamento que se estende por toda a superfície da actina F. Cada molécula de tropomiosina está unida a uma molécula de troponina. A troponina é composta de três subunidades: TnC, capaz de ligar-se a Ca2+; TnI, que inibe a ligação de S1 à actina; e TnT, que se liga à tropomiosina.