Bioquímica Básica
2.6 Proteínas conjugadas
humana. O baixo valor nutricional da gelatina está analisado no Capítulo
18.
Figura 2.14 Associação de moléculas de tropocolágeno para formar fibrilas de colágeno: as moléculas ficam deslocadas umas em relação às outras, o que atribui, à fibrila de colágeno, um aspecto estriado ao microscópio eletrônico. As ligações covalentes que estabilizam o colágeno foram omitidas.
2.6 Proteínas conjugadas
As proteínas podem apresentar aminoácidos modi cados e componentes não
proteicos
Muitas proteínas contêm resíduos de determinados aminoácidos modificados, além dos 20 usuais. Esses aminoácidos exóticos não são codificados nos RNAs mensageiros; formam-se por alteração enzimática de aminoácidos comuns, após serem incorporados na cadeia polipeptídica que está sendo sintetizada.
No colágeno, é frequente a hidroxilação da cadeia lateral de prolina. A reação enzimática que produz esta modificação requer a presença de ácido ascórbico (vitamina C). No homem, a deficiência de ácido ascórbico na dieta causa o escorbuto. As manifestações clínicas desta doença correlacionam-se com a síntese de moléculas de colágeno menos estáveis nos diferentes tecidos: interrupção do crescimento dos ossos em crianças, má cicatrização de ferimentos e aumento da fragilidade de vasos sanguíneos, resultando em hemorragias na pele e gengivas, principalmente.
Em outras proteínas, pode ocorrer acetilação do grupo amino de lisina ou fosforilação do grupo hidroxila de serina, treonina e tirosina. A adição e a remoção de grupos fosfato é um fenômeno cíclico frequentemente encontrado em proteínas com função enzimática. A fosforilação altera
profundamente a atividade destas enzimas (Seção 19.2.2).
As proteínas podem, ainda, apresentar moléculas orgânicas não proteicas, ligadas à cadeia polipeptídica. Estes componentes são designados grupos prostéticos e as proteínas, neste caso, são chamadas proteínas conjugadas. O grupo prostético é de natureza variável, podendo ligar-se à cadeia polipeptídica covalente ou não covalentemente. As hemoproteínas, como mioglobina, hemoglobina, catalase e citocromos, apresentam um
grupo prostético denominado heme. Na mioglobina (Figura 2.7), o heme liga-se não covalentemente à cadeia polipeptídica, o mesmo acontecendo
com cada uma das quatro subunidades da hemoglobina (Figura 2.11); a
estrutura do grupo heme está mostrada na Figura 3.2. O grupo prostético pode ser um carboidrato ou um lipídio, covalentemente ligados, e a proteína conjugada chama-se glicoproteína ou lipoproteína, respectivamente.
Glicoproteínas são encontradas em todos os compartimentos celulares, mas constituem, principalmente, as proteínas secretadas pelas células e aquelas localizadas na sua superfície externa. Exemplos de glicoproteínas secretadas são as mucinas das secreções mucosas e muitas proteínas do sangue, como as que participam da coagulação sanguínea e as imunoglobulinas. As glicoproteínas da membrana plasmática funcionam como marcadores biológicos, que permitem a comunicação entre as células