Bioquímica Básica
5.1.1 Graus de especificidade das enzimas
Figura 5.4 Mecanismo da hidrólise de um éster catalisada por um ácido. A presença dos íons H+ altera a distribuição de cargas elétricas do éster, criando um caminho de reação.
As enzimas são mais e cientes que os catalisadores não enzimáticos
As enzimas aceleram a velocidade das reações em várias ordens de grandeza maiores do que os catalisadores não enzimáticos; tornam possível a ocorrência, a velocidades apreciáveis, de reações cujas velocidades seriam
desprezíveis na sua ausência (Tabela 5.2). Como as enzimas apresentam alto grau de especificidade, ocorrerão em uma célula, dentre todas as reações potencialmente possíveis entre as numerosas substâncias presentes, apenas aquelas reações para as quais a célula possua enzimas específicas. Ainda mais: como são sintetizadas pelas próprias células, sua concentração e sua atividade podem ser reguladas, permitindo um ajuste fino do metabolismo às condições fisiológicas.
O conjunto destes aspectos favoráveis possibilita a manutenção da vida, justificando o alto investimento energético para a síntese de enzimas.
5.1.1 Graus de especi cidade das enzimas
O sítio ativo de uma enzima permite a ligação apenas do seu substrato, trazendo grande especificidade para a catálise. O grau de especificidade varia com a enzima considerada. Há enzimas que aceitam como substratos vários aminoácidos, enquanto outras exigem um aminoácido determinado. Entretanto, qualquer que seja o grau de especificidade apresentado pelas enzimas, é sempre maior do que o apresentado pelos catalisadores não enzimáticos. Os íons H+, por exemplo, agem como catalisadores em um grande número de reações, incluindo a hidrólise de ésteres, proteínas e polissacarídios. As enzimas proteolíticas, ao contrário, são específicas para a hidrólise de proteínas, não atuando sobre carboidratos ou lipídios, para cujas hidrólises são requeridas enzimas próprias. Entre as enzimas proteolíticas aparecem diferentes graus de especificidade: a pepsina hidrolisa ligações peptídicas das quais participem grupos carboxílicos de aminoácidos aromáticos (triptofano, fenilalanina e tirosina) e a tripsina reconhece apenas ligações peptídicas formadas por arginina ou lisina. Graus extremos de especificidade são encontrados entre as L-aminoxidases, por exemplo. São enzimas capazes de reconhecer aminoácidos na configuração L, sendo inativas com isômeros na forma D.