Bioquímica Básica
Bibliografia
Figura 2.22 Eletroforese em gel. As amostras são colocadas em pequenas depressões (poços) formadas na parte superior do gel, contido entre placas de plástico e imerso em tampão (a). O aparato é submetido a um campo elétrico e as proteínas migram, formando bandas: quanto menor a massa molar da proteína, maior a distância migrada. Em (b), o resultado obtido, após revelação das bandas formadas no gel por coloração específica para proteínas. Nesta eletroforese, foram utilizadas amostras contendo diferentes misturas de proteínas.
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1 As estruturas primárias e tridimensionais de inúmeras proteínas, determinadas geralmente por difração de raios X das proteínas no estado cristalino, podem ser encontradas em um banco de dados, o Protein Data Bank (PDB), disponível na Internet.
2 Os resíduos de aminoácidos de uma cadeia polipeptídica são numerados de + a n a partir do amino terminal. Nos exemplos citados, a numeração seria: Ala1-Ser2-Lys3 e Lys1-Ser2-Ala3.
3 Um átomo de hidrogênio ligado covalentemente a um átomo eletronegativo apresenta carga parcial positiva e pode associar-se a outro átomo eletronegativo, formando uma ligação mais fraca, não covalente, chamada ligação (ponte) de hidrogênio. Nos sistemas biológicos, os átomos eletronegativos são, geralmente, oxigênio e nitrogênio e, menos frequentemente, enxofre. A energia de formação de uma ligação de hidrogênio(4 a 30 kJ • mol–1) é cerca de vinte vezes menor que a energia de formação de ligações covalentes.
4 A concanavalina A é uma proteína vegetal do grupo das lectinas, que têm alta afinidade por açúcares específicos e que, por isto, são utilizadas na purificação de carboidratos por cromatografia
de afinidade (Seção 2.10.1).
5 A camada de solvatação da proteína resulta da organização de moléculas de água em torno dos grupos carregados dos aminoácidos presentes na superfície da molécula proteica.
6 Denominação originada do termo francês chaperon, utilizado para designar uma senhora que, antigamente, acompanhava e vigiava moças solteiras.
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