Bioquímica Básica
5.3 Fatores que interferem na atividade enzimática: pH e temperatura
A nomenclatura oficial é, na prática, substituída por nomes mais simples ou que se tornaram clássicos. A álcool:NAD+: oxirredutase é comumente referida como álcool desidrogenase; a enzima que catalisa a síntese de glicogênio, oficialmente designada UDPglicose:glicogênio 4-α-D-glicosiltransferase (EC 2.4.1.11), é chamada glicogênio sintase. Na terminologia usual, o nome é dado indicando o substrato, seguido de outra palavra terminada em ase que especifica o tipo de reação que a enzima catalisa. Sendo assim, com um pouco de prática, é possível prever o nome da enzima conhecendo-se a reação que ela catalisa e vice-versa. Mesmo esta forma simplificada de nomenclatura apresenta exceções, como é o caso das enzimas digestivas: pepsina, tripsina etc., cujos nomes triviais tornaram-se clássicos.
5.3 Fatores que interferem na atividade enzimática: pH e
temperatura
A estrutura e a forma do sítio ativo são uma decorrência da estrutura tridimensional da enzima e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças na conformação da proteína. Isto torna a atividade enzimática dependente das características do meio, notadamente
do pH e da temperatura (Seção 2.8).
Tabela 5.4 As seis classes de enzimas e as reações que catalisam.
Classe Tipo de reação Exemplo
Oxidação-redução
1. Oxirredu-tases AH + B ⇌ A + BH 2
Transferência de grupos
2. Transferases A – X + B ⇌ A + B – X
3. Hidrolases Hidrólise
A – B + H O ⇌ A – H + B – OH 2
Adição de grupos a duplas ligações
ou remoção de grupos, deixando
4. Liases dupla ligação
Rearranjos intramoleculares
5. Isomerases
Condensação de duas moléculas,
6. Ligases associada ao consumo de ATP
A + B ⇌ A – B
Tabela 5.5 pH ótimo de enzimas.
Enzimas pH ótimo
Pepsina 1,5
Fosfatase ácida 4,5
Urease 6,5
Tripsina 7,8
Arginase 9,7
Para a maioria das enzimas existe um valor de pH no qual a sua atividade é máxima — a velocidade da reação diminui à medida que o pH
se afasta desse valor ótimo. Ele é característico para cada enzima (Tabela
5.5), mas, com frequência, está próximo do pH neutro. A influência do pH sobre a catálise enzimática pode ser melhor compreendida lembrando que as enzimas apresentam grupos ionizáveis nos resíduos de aminoácidos. Alguns destes grupos podem fazer parte do sítio ativo ou serem importantes na manutenção da estrutura espacial da molécula. Existe uma concentração hidrogeniônica que propicia um determinado arranjo de grupos protonados e desprotonados que leva a molécula de enzima à conformação ideal para exercer seu papel catalítico. Este pH ótimo decorre do número e tipo de grupos ionizáveis que uma enzima apresenta e da sequência em que estão organizados, ou seja, depende de sua estrutura primária. Por outro lado, quando o substrato contém grupos ionizáveis, as variações de pH também poderão afetar suas cargas. A eficiência da catálise dependerá, então, de encontrarem-se, enzima e substrato, com conformação e carga adequadas para permitir a interação.